domingo, 3 de octubre de 2010

ENTRADA 6: Estrategias de Búsqueda sobre recursos de apoyo a la Academia


ENZIMAS: Importancia Biomédica
Las enzimas son polímeros biológicos que aceleran las reacciones químicas que hacen posible la vida tal como la conocemos. Su presencia y equilibrio son esenciales para la desintegración de nutrientes a fin de que proporcionen energía y bloques químicos que posteriormente servirán para la construcción de proteínas, DNA, membranas, células y tejidos. La capacidad para valorar la actividad enzimática específica de la sangre, otros líquidos hísticos, o extractos celulares, ayuda en el diagnóstico y pronóstico de la enfermedad. La deficiencia en la catálisis puede darse por mutaciones genéticas o infección por virus o bacterias.  

Tomada de: http://www.drscope.com/privados/revistas/atencion/sep95/12sep95.jpg
PAGINA DE INTERÉS:


1. En esta pagina puedes ver las aplicaciones industriales de las enzimas. Y los beneficios de la catalisis y su actividad.
http://www.unicauca.edu.co/biotecnologia/ediciones/vol1/Ar11.pdf


2. Noticias sobre la producción de etanol y la actividad enzimática:
http://www.ars.usda.gov/is/espanol/pr/2007/070409.es.htm


FUNCIONES DE LAS ENZIMAS:
Las enzimas que catalizan la conversión de uno o más compuestos (sustratos) hacia uno o más compuestos diferentes (productos) aumentan los índices de la reacción no catalizada al menos por factores de 106. Al igual que todos los catalizadores, las enzimas no se consumen ni se alteran  al forma permanente al participar en una reacción.
Además de ser muy eficientes, las enzimas también son catalizadores en extremo selectivos. Las enzimas son específicas tanto para el tipo de reacción catalizada como para un sustrato único o un grupo de sustratos estrechamente relacionados.
Las enzimas también son estereoespecíficos y de manera típica catalizan reacciones de un estereoisómero  de un compuesto dado (p. ej. Azúcares D, más no L, aminoácidos de L pero no D)
Tomada de: http://blog.espol.edu.ec/andreromero/files/2009/07/400px-catalisis_enzimatica1.jpg
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:
Se clasifican según  el tipo de reacción catalizada y los sustratos comprendidos.
1.      OXIDOREDUCTASAS: Catalizan oxidaciones y reducciones.
2.     TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de porciones, como grupos glucosilo, metilo o fosforilo.
3.      HIDROLASAS: Catalizan al división hidrolítica de C-C, C-O, C-N y otros enlaces.
4.      LIASAS: Catalizan la división de C-C, C-O, C-N y otros enlaces mediante la eliminación de átomo, dejando dobles enlaces.
5.      ISOMERASAS: Catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula.
6.      LIGASAS: Catalizan la unión de dos moléculas acopladas a las hidrolisis de ATP.




 Para ampliar más este tema mira estas diapositivas:
CINÉTICA ENZIMÁTICA:
La ecuación de Michaelis- Menten ilustra en términos matemáticos la relación entre la velocidad de reacción inicial Vi y la concentración de sustrato [S].
La constante Km de Michaelis es la concentración de sustrato a la cual la Vi  es la mitad de la velocidad máxima (Vmax/2) alcanzable a una concentración particular de enzima.


Tomada de: http://gmein.uib.es/otros/enzimas/Jmoldesarrollo/textos/imagenes/graficaMM.gif


A menudo se requiere concentraciones altas de sustrato para determinar el Km y la Vmax por lo que una forma lineal de la ecuación de Michaelis permite extrapolar Vmax y Km desde concentraciones de sustrato menor que las que producen saturación.


Tomada de: http://themedicalbiochemistrypage.org/images/lineweaver-burk-plot.jpg



Ecuación de Lineweaver-Burk
     (2)



Esta ecuación para una linea recta y= ax + b. Donde la intersección con el eje y = 1/Vmax y con el eje       x=-1/Km permitiendo hallar con más facilidad el Km y la Vmax. Y cuya pendiente es Km/Vmax.


INHIBIDORES:



Los inhibidores son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Dependiendo del sitio de acción en la enzima los inhibidores se clasifican en competitivos y no competitivos. Un inhibidor no competitivo disminuye la velocidad máxima pero no afecta el Km, mientras que una inhibicion competitiva no afecta la Vmax pero aumenta la Km.


COMPETITIVA:
Tomada de: http://tertuliadeamigos.webcindario.com/image0282.jpg


NO COMPETITIVA:






Tomada de: http://ufq.unq.edu.ar/Docencia-Virtual/BioquimicaI/Teorias/T9-Inhibicion.pdf 

GRAFICA DE MICHAELIS- MENTEN Y EFECTO DEL INHIBIDOR
Tomada de: http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/M/Michaelis_Menten2.gif

Te invitamos a seguir ampliando el tema de INHIBICION ENZIMÁTICA:


Para ampliar más el tema de inhibicion enzimática puedes ver el siguiente link:



COENZIMAS:

Las coenzimas sirven como transbordadores o agentes de transferencia de grupo reciclables, que transportan muchos sustratos desde su punto de generación hacia su punto de utilización . A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican y consumen durante la reacción química. Tienen en general baja masa molecular y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de una enzima a otra.

MECANISMO DE ACCIÓN:

El mecanismo de acción básico de las coenzimas es el siguiente:
  1. La coenzima se une a un enzima,
  2. La enzima capta su sustrato específico,
  3. La enzima ataca a dicho sustrato, arrancándole algunos de sus átomos,
  4. La enzima cede a la coenzima dichos átomos provenientes del sustrato,
  5. La coenzima acepta dichos átomos y se desprende de la enzima.
  6. La coenzima transporta dichos átomos y acaba cediéndolos, recuperando así su capacidad para aceptar nuevos átomos.
 Principales coenzimas: 
 Coenzimas y vitaminas
 Muchas vitaminas o sus derivados actúan como coenzimas:
 AMPLIA EL TEMA DE VITAMINAS;
Vitaminas
 


BIBLIOGRAFÍA:
MURRAY, Robert et al. Harper Bioquímica ilustrada. 28°ed. Bogotá: Mc Graw Hill, 2010. 51-74p. 
ANÓNIMO. Coenzimas. [en linea]
< http://es.wikipedia.org/wiki/Coenzima > [Citado el 3 de OCtubre de 2010]




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